Protein Nedir – Ne İşe Yarar

Protein Nedir – Ne İşe Yarar

Yalnız aminoasitlerden oluşmuş karmaşık molekül.

Yüksek molekül ağırlığı olan proteinler, glüsitler ve lipitlerle birlikte canlı maddenin temel bileşenlerini oluştururlar.

Proteinlerin önemi bunların üçlü biyolojik rolünden kaynaklanır: 1. Bütün hücrelerin yapışım ya da desteğim kuran bir molekül kümesi oluştururlar;

2. genomun .(gametlerde bulunan kromozomların tümüne verilen ad) sakladığı bilgilerden hareketle bire-şirler ve bu nedenle iki organizmayı bağışıklık açısından farklılaştıran bireysel niteliklerin taşıyıcısıdırlar; 3. metabolizmanın biyokimyasal tepkimelerinin gerçekleşmesinde ve düzenlenmesinde temel işlevleri üstlenirler (enzimler).

PROTEİNLERİN FİZİKSEL VE KİMYASAL ÖZELLİKLERİ

Proteinlerin fiziksel ve kimyasal özelliklerine bunların amfoter niteliği egemendir; yani, molekülleri, ortamın pH’sma göre proteinlere asit ya da baz niteliği veren hem amin kökleri, hem de asit kökleri taşırlar. Proteinlerin hidrolizi asit yardımıyla gerçekleştirilir; bu hidroliz, kaynar çözeltide yapıldığında toplam bir asit hidrolizine, 24-72 saat süreyle 30-40°C’ta yapıldığında oligopeptitler açığa çıkaran kısmi bir asit hidrolizine neden olur. Öte yandan, iki tür proteinazm etkisiyle gelişen enzimsel bir hidroliz (canlı organizmalarda en önemli hidroliz) de vardır. Söz konusu proteinaz-lar, proteit içinde ayrıcalıklı peptit bağlarım koparan endopeptidazlar ya da görevleri molekülün bir ucundan başlayarak proteitleri polipeptitlere bölmek olan eksopeptidazlardır.
PROTEİNLERİN YAPISI

Proteinlerin içinde doğal halde yalnızca yirmi kadar olan basit öğeler (ami-noasitler) peptit bağı adı verilen kimyasal bir bağla birleşmişlerdir (Çiz. 1). Bunların zincirlenme sırası ve uzamda toplanma biçimleri, yapısal özgünlüklerini moleküllere aktaran hemen hemen sonsuz sayıda olası birleşim çeşitlerini açıklar.

PROTEİNLERİN YAPISI

BİRİNCİL YAPI, aminoasitlerin zincirlenme sırasını gösterir, gerçekte, protein molekülü bir ya da birkaç poli-peptit zincirinden oluşur. Bu zincirlerdeki aminoasitler, belirli (proteitlerin fizyolojik rolü vardır) ya da gelişigüzel bir zincirlenme düzenine göre peptit bağlarıyla birleşmişlerdir. Günümüzde, belli sayıda birincil yapı bilinmektedir (hemoglobin, sitokrom, ribo-nükleaz, vb.) ama usa uygun bir sınıflandırma yapılmasında karşılaşılan güçlük proteitlerin çoğunun birincil yapısının tanınmamasından kaynaklanmaktadır.

İKİNCİL YAPI, aminoasit zincirinin (polipeptitler) uzamdaki biçimlenme-
sidir (konfigürasyon). Bu biçimlenme, I atomlararası uzaklıklar ve açılar ta-l rafından uygulanan sınırlamaları he-l saba katar. Katlanmış yaprak duru-l mundaki yapıda, yan zincirler yapra-l ğın üstünde ve altında dikey olarak I bulunurlar. Ayrıca, lifler, kromozom-1 larla ilgili çalışmalar sayesinde tanı-1 nan başka bir uzamsal biçimlenme be-1 nimseyebilirler: Burada söz konuşul olan helis biçime örnek olarak nükle-1 oproteinler (D.N.A. ve R.N.A.) verile-1 bilir. I

ÜÇÜNCÜL YAPI, molekülün içindeki I katlanmaları açıklamak için, iç yapı-l yı tanımlar. Üçüncül yapı disülfür ba-l ğı, hidrojen bağı ve susevmez bağlarl gibi belirli sayıda kimyasal bağlarla I dengelenir. 1

DÖRDÜNCÜL YAPI, kendine özgü biri yapısı olan birçok molekül biriminin I bir araya gelmesini açıklar (sözgelimi, I 24 alt-birimden oluşan ferritin). I

PROTEİNLERİN SINIFLANDIRILMASI

Proteitlerin kimyasal bileşimi çok karmaşıktır ve zincirlenme sıraları az tanınır; bu da, usa uygun bir sınıflandırmanın yapılmasını engeller. Proteitleri kimyasal, fizyolojik ya da fiziksel I benzerliklerine göre kümelendirmekle yetinilir. Proteitler, hidrolizleri yalnızca aminoasit veren (bununla birlikte birkaç ayrı durum dışında) holo-proteitler ya da proteinlere ve hidrolizleri ayrıca bir de prostetik küme veren heteroproteitlere bölünürler. He-teroproteitler, proteitlerin temel biyokimyasal özelliğinin kanıtıdırlar: Özel fizyolojik niteliklerle donanmış bileşikler vermek için maddelerle birleşme.

PROTEİNLERİN BİREŞİMİ
Hücre çekirdeğinin, hücreye yalnızca çoğalması için değil, ama metabolizmasının çeşitli evrelerini gerçekleştirmesi için de gereken bütün genetik bilgileri sakladığı bilinmektedir. Proteinlerin enzim ve yapılarına ilişkin biyo-bireşim süreçleri son derece karmaşıktır. Bu süreçler ancak, başlıca evrelerinin özetlenmesiyle şemalaştırı-labilir. Her kromozom, bireşim genleri (yapı genleri) ve düzenleme genleri (operatör genler) içeren çok büyük sayıda genetik birimlerden oluşur. Düzenleme genleri,gerçekleştirilecek bireşim sayısı kadar işlevsel birimler (operonlar) halinde toplanırlar (Çiz. 2). Düzenleyici genin bastırılmasına neden olan engellemeler bütünü dikkate alınmazsa, engellemelerin ortadan kalkması (baskının kalkması) “operatör”ü serbest bırakır. Operatör, D.N.A’nın bireşim kodunun, benzer yapıda bir R.N.A molekül üstüne katlanmasının ilk evresini yönetir. Bu molekül, bireşime gerekli olan genin ya da genlerin kodlu dizilişini “negatif olarak” çoğaltır. Çizgisel yapıda ve oldukça küçük boyutlu olan söz konusu R.N.A. molekülü, nükleer zarı aşabilir ve “genetik merkez bellek”le, görevi iletici üstüne yazılı iletiyi “okumak” olan ribozom (çoğunlukla poliribozomlar halinde kümelenmiştir) adındaki nükleoprotidik yapılı bir si-toplazma organiti arasında iletici (elçi R.N.A adı bundan kaynaklanır) görevi yapabilir. Ribozomlar kod çeviricileri ve düzeltici araçlardır. Bu orga-nitler, boyutları ve dizilme sıraları iletinin içeriğine kesin biçimde denk düşen uzun bir polipeptit zinciri elde edene kadar (birincil yapı) aminoasit-leri peptit bağlarıyla zincirlemekle yükümlüdürler.

Bu koşullar altında hücre sitoplazma-larında bulunan aminoasitler istenen düzene göre nasıl zincirlenebilirler? Bu bireşime girmek için aminoasidin tam anlamıyla kodlu bir taşıyıcıya bağlanması gerekir. Bu taşıyıcı doğa] aminoasit çeşidi kadar çeşidi olan (21] ve t R.N.A ile gösterilen taşıyıcı bir ri-bonükleik asittir.

Yorum yazın